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<!DOCTYPE html>

<title>Β-Globin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">β-Globin</h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">β-Globin

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Struktur von β-Globin im <a href="Homotetramer" title="Homotetramer">Homotetramer</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Gen-Name(n)

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;">HBB, CD113t-C, beta-globin

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>β-Globin</b>, <b>beta-Globin</b>, oder Hämoglobin <b>beta-Kette</b> ist ein Protein aus der Familie der <a href="Globine" title="Globine">Globine</a>, dessen 147 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> lange <a href="Polypeptid" class="mw-redirect" title="Polypeptid">Polypeptidkette</a> ein <a href="H%C3%A4m" class="mw-redirect" title="Häm">Häm</a> als <a href="Cofaktor_(Biochemie)" title="Cofaktor (Biochemie)">Cofaktor</a> bindet und das so als <b>Hämoglobin-<a href="Protein-Untereinheit" title="Protein-Untereinheit">Untereinheit</a> beta</b> (<b>HBB</b>) Teil von <a href="H%C3%A4moglobin" title="Hämoglobin">Hämoglobin</a>-<a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplexen</a> in Wirbeltieren ist.<sup id="cite_ref-entrez_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-entrez-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Beim erwachsenen Menschen wird für den <a href="Sauerstofftransport" class="mw-redirect" title="Sauerstofftransport">Sauerstofftransport</a> als häufigste Form des Hämoglobins ein <a href="Tetramer" title="Tetramer">Tetramer</a> aus zwei beta- und zwei <a href="%CE%91-Globin" title="Α-Globin">alpha-Ketten</a> (HBA) gebildet, das sogenannte adulte Hämoglobin A (HbA<sub>(1)</sub> – α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Genort">Genort</h2></div>

<p>Beim <a href="Mensch" title="Mensch">Menschen</a> wird β-Globin (HBB) vom <i>HBB</i>-<a href="Gen" title="Gen">Gen</a> codiert, das im <a href="Gen-Cluster" title="Gen-Cluster">Gen-Cluster</a> des <a href="%CE%92-Globin-Locus" title="Β-Globin-Locus">β-Globin-Locus</a> (<i>5′ - <a href="HBE1" class="mw-redirect" title="HBE1">HBE1</a> – <a href="HBG2" title="HBG2">HBG2</a> – <a href="HBG1" title="HBG1">HBG1</a> – <a href="HBD_(Protein)" class="mw-redirect" title="HBD (Protein)">HBD</a> – HBB -3′</i>)<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> auf <a href="Chromosom_11" class="mw-redirect" title="Chromosom 11">Chromosom 11</a> liegt. Die <a href="Genexpression" title="Genexpression">Expression</a> dieser einander sehr ähnlichen Gene wird hier über eine gemeinsame <a href="Locus-Kontrollregion" title="Locus-Kontrollregion">Locus-Kontrollregion</a> (LCR)<sup id="cite_ref-pmid11895428_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid11895428-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> gesteuert und ist entwicklungsabhängig verschieden. Je nach Entwicklungsphase bzw. Zellmilieu kann die <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a> von entsprechenden <a href="%CE%95-Globin" title="Ε-Globin">ε-</a>, γ-, <a href="%CE%94-Globin" title="Δ-Globin">δ-</a> oder β-Globinen veranlasst werden.<sup id="cite_ref-pmid2649166_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid2649166-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die gebildeten Proteine unterscheiden sich voneinander nur in wenigen Aminosäuren ihrer jeweils 147 AS langen Kette; doch zeigen die aus ihnen zusammengesetzten Hämoglobine Unterschiede im <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">Sauerstoff</a>-<a href="H%C3%A4moglobin#Sauerstofftransport" title="Hämoglobin">Bindungsvermögen</a>. Während vorgeburtlich <i>epsilon</i>- (für <a href="Embryonales_H%C3%A4moglobin" title="Embryonales Hämoglobin">embryonales Hämoglobin</a>) und <i>gamma</i>-Globin (für <a href="Fetales_H%C3%A4moglobin" class="mw-redirect" title="Fetales Hämoglobin">fetales Hämoglobin</a>, HbF) gebildet werden, sind es nach der Geburt normalerweise überwiegend <i>beta</i>- und seltener <i>delta</i>-Globin (für adultes Hämoglobin, HbA<sub>(1)</sub> – α<sub>2</sub>β<sub>2</sub> bzw. HbA<sub>2</sub> – α<sub>2</sub>δ<sub>2</sub>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Erkrankungen">Erkrankungen</h2></div>

<p>Mutationen im Gen für β-Globin sind Ursache einer Erkrankung von <a href="Erythrozyt" title="Erythrozyt">roten Blutkörperchen</a>, bei der typische Veränderungen ihrer Form auftreten, der <a href="Sichelzellenan%C3%A4mie" class="mw-redirect" title="Sichelzellenanämie">Sichelzellenanämie</a>. Das Fehlen von beta-Ketten verursacht eine <i><a href="Thalass%C3%A4mie" title="Thalassämie">Thalassemia major</a></i> (auch ß<sup>0</sup>-Thalassämie); bei der <i>Thalassemia minor</i> (auch ß<sup>+</sup>-Thalassämie) ist die Menge von nachweisbarem β-Globin vermindert, die Symptome sind wenig ausgeprägt.<sup id="cite_ref-entrez_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-entrez-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Interaktionen">Interaktionen</h2></div>

<p>HBB weist mit dem <a href="%CE%91-Globin" title="Α-Globin">α-Globin</a> <a href="Protein-Protein-Interaktion" title="Protein-Protein-Interaktion">Protein-Protein-Interaktion</a> auf.<sup id="cite_ref-pmid16169070_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid16169070-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid6644819_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid6644819-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-entrez-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-entrez_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-entrez_1-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=3043"><i>Entrez Gene: HBB hemoglobin, beta.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 11. Mai 2012</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3A%CE%92-Globin&rft.title=Entrez+Gene%3A+HBB+hemoglobin%2C+beta&rft.description=Entrez+Gene%3A+HBB+hemoglobin%2C+beta&rft.identifier=&rft.date=&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=3046"><i>Entrez Gene: HBE1 hemoglobin, epsilon 1.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 19. Mai 2012</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3A%CE%92-Globin&rft.title=Entrez+Gene%3A+HBE1+hemoglobin%2C+epsilon+1&rft.description=Entrez+Gene%3A+HBE1+hemoglobin%2C+epsilon+1&rft.identifier=&rft.date=&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-pmid11895428-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid11895428_3-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Levings PP, Bungert J: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The human beta-globin locus control region</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="Eur._J._Biochem." class="mw-redirect" title="Eur. J. Biochem.">Eur. J. Biochem.</a></cite> 269. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>, März 2002, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1589–99</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1046/j.1432-1327.2002.02797.x">10.1046/j.1432-1327.2002.02797.x</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11895428?dopt=Abstract">PMID 11895428</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:%CE%92-Globin&rft.atitle=The+human+beta-globin+locus+control+region&rft.au=Levings+PP%2C+Bungert+J&rft.date=2002-03&rft.doi=10.1046%2Fj.1432-1327.2002.02797.x&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Eur.+J.+Biochem.&rft.pages=1589-99&rft.pmid=11895428&rft.volume=269.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-pmid2649166-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid2649166_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Higgs DR, Vickers MA, Wilkie AO, Pretorius IM, Jarman AP, Weatherall DJ: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">A review of the molecular genetics of the human alpha-globin gene cluster</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="Blood_(Zeitschrift)" title="Blood (Zeitschrift)">Blood</a></cite>. 73. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>5</span>, Mai 1989, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1081–104</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2649166?dopt=Abstract">PMID 2649166</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:%CE%92-Globin&rft.atitle=A+review+of+the+molecular+genetics+of+the+human+alpha-globin+gene+cluster&rft.au=Higgs+DR%2C+Vickers+MA%2C+Wilkie+AO%2C+...&rft.date=1989-05&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Blood&rft.pages=1081-104&rft.pmid=2649166&rft.volume=73.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-pmid16169070-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid16169070_5-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Ulrich Stelzl, Worm Uwe, Lalowski Maciej, Haenig Christian, Brembeck Felix H, Goehler Heike, Stroedicke Martin, Zenkner Martina, Schoenherr Anke, Koeppen Susanne, Timm Jan, Mintzlaff Sascha, Abraham Claudia, Bock Nicole, Kietzmann Silvia, Goedde Astrid, Toksöz Engin, Droege Anja, Krobitsch Sylvia, Korn Bernhard, Birchmeier Walter, Lehrach Hans, Wanker Erich E: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">A human protein-protein interaction network: a resource for annotating the proteome</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="Cell_(Zeitschrift)" title="Cell (Zeitschrift)">Cell</a></cite>. 122. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>. United States September 2005, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>957–68</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.cell.2005.08.029">10.1016/j.cell.2005.08.029</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16169070?dopt=Abstract">PMID 16169070</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:%CE%92-Globin&rft.atitle=A+human+protein-protein+interaction+network%3A+a+resource+for+annotating+the+proteome&rft.au=Ulrich+Stelzl%2C%26%2332%3BWorm+Uwe%2C+Lalowski+Maciej%2C+...&rft.date=2005-09&rft.doi=10.1016%2Fj.cell.2005.08.029&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Cell&rft.pages=957-68&rft.place=United+States&rft.pmid=16169070&rft.volume=122.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-pmid6644819-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid6644819_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text">B Shaanan: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Structure of human oxyhaemoglobin at 2.1 A resolution</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">J. Mol. Biol.</cite> 171. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>. England November 1983, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>31–59</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/S0022-2836%2883%2980313-1">10.1016/S0022-2836(83)80313-1</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6644819?dopt=Abstract">PMID 6644819</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:%CE%92-Globin&rft.atitle=Structure+of+human+oxyhaemoglobin+at+2.1+A+resolution&rft.au=B+Shaanan&rft.date=1983-11&rft.doi=10.1016%2FS0022-2836%2883%2980313-1&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=J.+Mol.+Biol.&rft.pages=31-59&rft.place=England&rft.pmid=6644819&rft.volume=171.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Higgs DR, Vickers MA, Wilkie AO, <i>et al.</i>: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">A review of the molecular genetics of the human alpha-globin gene cluster.</cite> In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="Blood_(Zeitschrift)" title="Blood (Zeitschrift)">Blood</a></cite>. 73. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>5</span>, 1989, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1081–104</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2649166?dopt=Abstract">PMID 2649166</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:%CE%92-Globin&rft.atitle=A+review+of+the+molecular+genetics+of+the+human+alpha-globin+gene+cluster.&rft.au=Higgs+DR%2C+Vickers+MA%2C+Wilkie+AO%2C+...&rft.date=1989&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Blood&rft.pages=1081-104&rft.pmid=2649166&rft.volume=73.+Jahrgang" style="display:none"> </span></li>

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<li>Frischknecht H, Dutly F: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">A 65 bp duplication/insertion in exon II of the beta globin gene causing beta0-thalassemia.</cite> In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="Haematologica" title="Haematologica">Haematologica</a></cite>. 92. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, 2007, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>423–4</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3324/haematol.10785">10.3324/haematol.10785</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17339197?dopt=Abstract">PMID 17339197</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:%CE%92-Globin&rft.atitle=A+65+bp+duplication%2Finsertion+in+exon+II+of+the+beta+globin+gene+causing+beta0-thalassemia.&rft.au=Frischknecht+H%2C+Dutly+F&rft.date=2007&rft.doi=10.3324%2Fhaematol.10785&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Haematologica&rft.pages=423-4&rft.pmid=17339197&rft.volume=92.+Jahrgang" style="display:none"> </span></li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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</div>

</div></div>

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</main>

</div>

</body></html>